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铜蓝蛋白生理功能及其与疾病的关系.doc


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铜蓝蛋白生理功能及其与疾病的关系时间: 2015-11-25 来源:学术堂所属分类: 生物化学论文 1 铜蓝蛋白的研究概况铜蓝蛋白( EC 1. 16. 3.) 又称铜氧化酶,是 Holmberg 和 Laurell 于 1948 年首先从人血清 a2- 球蛋白中纯化出的一种外观呈蓝色的含铜糖蛋白,命名为铜蓝蛋白( Ceruloplasmin,Cp ) [1], 随后人们陆续在其他哺乳动物和鱼类中发现了 Cp 的存在,而植物中也存在结构及功能相似的其他多铜氧化酶家族的成员[2] , 真菌中有 Cp 的同源基因 Fet3. 因此, Cp 是广泛分布于各种真核生物中的一种含铜氧化酶, 具有催化多种底物如铜、铁以及其他有机底物的氧化功能。脊椎动物中 Cp 合成于肝脏并参与生物体铁的代谢,也在胚胎以及神经系统发育中起作用; 在医学上 Cp 是各种炎症、感染及肿瘤疾病的标志性蛋白; 与人类 Wilson 病、遗传性铜蓝蛋白缺乏症等有十分密切的联系。因此,长期以来一直受到人们的关注[3]. 2 铜蓝蛋白的结构人的 Cp 基因位于 8 号染色体,基因定位 3q23 - q25, 基因长度为 65 kb, 包含 19个外显子。人的 Cp 蛋白是一条单一的多肽链,由 1046 个氨基酸和附着在上面的 4 个寡糖一氨基葡萄糖组成, 相对分子质量约为 132 kDa[4]. 二级结构测定表明, Cp 肽链中的β- 片层和无规卷曲约各占 50% , 几乎没有α- 螺旋结构。单一的多肽链可被蛋白酶水解为 3 组异体同形的单元,相对分子量分别为 67 KD( 480 个氨基酸残基) 、 50 KD( 405 个氨基酸残基) 及 19 KD( 159 个氨基酸残基) , 在完整的多肽链中, 3 个单元分别由单个氨基酸残基精氨酸 R 、赖氨酸 K 连接[5]. Cp有6 个紧凑的结构域能够结合 6 个铜原子, 位于一、六域交界面上的 3 个铜原子形成一个三核铜簇, 其他 3 个铜原子以单核形式分别存在于二、四、六域( 图1). 三核铜簇不仅对于 Cp 的催化活性有着重要作用,而且有助于 Cp 结构的稳定[4]. 3 铜蓝蛋白的组织合成与分布脊椎动物 Cp 主要是由肝脏合成的, 其他如大脑、胎盘、卵黄囊、乳腺及睾丸的支持细胞也可独立合成 Cp. 在肝细胞的内质网中首先合成前铜蓝蛋白( apo-cemloplasmin ), 进而在高尔基体中与 Cu 结合形成全铜蓝蛋白( holo-cemloplasmin ), 随后 Cp 从肝脏经胆汁转运并由其他组织器官摄取[6]. 正常生理条件下,肝铜储备的增加可引起 Cp 浓度持续性的增加,当铜储备量缺乏时会引起 Cp 浓度的显着降低。脑内合成的 Cp 主要为磷酸肌醇锚定形式( glycosylph-osphatidyIinositolanchored Cp,GPI - Cp), 结合在星形胶质细胞膜上[7]. 研究发现雌激素可增加 Cp 的合成, 怀孕期动物雌激素浓度升高时, Cp的浓度可增加 3 ~4倍[8]. 铜蓝蛋白主要在分布于血清当中,上述合成部位也有一定分布,在不同物种中这种分布可能会有差异。 4 铜蓝蛋白的生理功能 铜蓝蛋白具有氧化酶功能铜蓝蛋白本身属于多铜氧化酶家族, 具有氧化酶的功能, 可在其单铜离子中心接受底物电子,

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