下载此文档

生物化学难点参考.docx


文档分类:高等教育 | 页数:约14页 举报非法文档有奖
1/14
下载提示
  • 1.该资料是网友上传的,本站提供全文预览,预览什么样,下载就什么样。
  • 2.下载该文档所得收入归上传者、原创者。
  • 3.下载的文档,不会出现我们的网址水印。
1/14 下载此文档
文档列表 文档介绍
该【生物化学难点参考 】是由【智慧书屋】上传分享,文档一共【14】页,该文档可以免费在线阅读,需要了解更多关于【生物化学难点参考 】的内容,可以使用淘豆网的站内搜索功能,选择自己适合的文档,以下文字是截取该文章内的部分文字,如需要获得完整电子版,请下载此文档到您的设备,方便您编辑和打印。生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照第一章蛋白质结构与功能蛋白质变性(proteindenaturation):蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏,进而以致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这类现象称为蛋白质变性。蛋白质的一级结构(primarystructure):蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列序次。肽链(peptidechain):氨基酸经过羧基和氨基脱水后,缩合而成的表现一维伸展形式的产物。等电点(isoelectricpoint,pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。模体(motif):一个蛋白质分子中几个拥有二级结构的肽段,在空间地址上互相凑近,形成特其他空间构象,称为模体。GSH谷胱甘肽(glutathione)血红蛋白与肌红蛋白的氧解离曲线有何不相同?为什么?血红蛋白和肌红蛋白的氧饱和度曲线,也称氧结合或氧解离曲线。肌红蛋白的氧结合曲线呈双曲线,而血红蛋白呈S形曲线。这是由于每个肌红蛋白分子仅有一个O2的结合地址,因此每一肌红蛋白分子和O2的结合均是独立的,和其他肌红蛋白分子没关。而血红蛋白分子是由四个亚基所组成,每一亚基均有一个O2的结合地址,血红蛋白分子对O2的结合是四个亚基的共同作用的结果。这也反响了两种蛋白质的生理功能是不相同的。肌红蛋白的功能是储备氧,只有当激烈活动时血液输氧不足以补偿肌肉耗资而致局部氧分压很低的情况下,才放出氧来应急。而血红蛋白的功能是运输氧,因此它既能在肺筛泡的高氧分压条件下充分结合氧,又能在周围组织的低氧分压条件下将大部分氧释放出来。何为蛋白质变性?变性的蛋白质理化性质有何改变,有何实质应用。蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏,进而以致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性后的方面:①生物活性丧失。蛋白质的生物活性是指蛋白质所拥有的酶、激素、***、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特点。有时蛋白质的空间结构只有略微变化即可引起生物活性的丧失。②某些理化性质的改变。蛋白质变性后理化性质发生改变,如溶解度降低而产生积淀,因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松弛而裸露出来,分子的不对称性增加,因此粘度增加,扩散系数降低。③生物化学性质的改变。蛋白质变性后,分子结构松弛,不能够形成结晶,易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是经过氢键等次级键保持的,而变性后次级键被破坏,蛋白质分子就从原来有序的卷曲的亲近结构变成无序的松弛的伸展状结构(但一级结构并未改变)。因此,原来处于分子内部的疏水基团大量裸露在分子表面,而亲水基团在表面的分布则相对减少,至使蛋白质颗粒不能够与水相溶而失去水膜,很简单引起分子间互相碰撞而齐积聚淀。蛋白质变性的应用价值:1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性,熟后更易消化。2、细菌、病毒加温,加酸、加重金属(***)因蛋白质变性而灭活(灭菌、消毒)。3、动物、昆虫标本固定保留、防腐。4、好多***是动物蛋白质,加甲醛固定,减毒、关闭毒性碱基团作类***抗原,制作抗***。5、制革,使皮革成形。6、蚕丝是由蛋白质变性而成。7、用于蛋白质的积淀。从血液中提分别、提纯激素,制药。8、临床上外科凝血,止血。尿中管型诊断肾脏疾病。9、酶类分解各种蛋白质,以利于肠壁对营养物质的吸取。10、加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。11、改变蛋白质分子表面性质进行盐析,层析分别提纯蛋白质,如核酸的提纯、DNA测定。12、大分子的破碎,基因重整合。13、蛋白质分子结合重金属而解毒。14、蛋白质分子与某些金属结合出现显色反响,如双缩脲反响可测定含量。第二章核酸结构与功能DNA的添色效应:DNA分子解链变性或断链,其紫外吸取值(一般在260nm处测量)增加的现象。Tm:融解温度(meltingtemperature,Tm)变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸取值达到最大值的50%时的温度。其大小与G+C含量成正比。1生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照核酸分子杂交:应用核酸分子的变性和复性的性质,使本源不相同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。dNTP:deoxy-ribonucleosidetriphosphate(三磷酸脱氧核糖核苷)的缩写。是dATP,dGTP,dTTP,dCTP的统称,N代表变量指代A、T、G、C、U中的一种。在生物DNA、RNA合成中,以及各种PCR(RT-PCR、Real-timePCR)中起原料作用。cAMP:“腺苷-3',5'-环化一磷酸”的简称。亦称“环化腺核苷一磷酸”,“环腺一磷”。一种环状核苷酸,以微量存在于动植物细胞和微生物中。体内多种激素作用于细胞时,可促使细胞生成此物,转而调治细胞的生理活动与物质代谢。tRNA的二级结构与功能的关系如何?①3'A-,并且氨基酸总是接在该序列腺苷酸残基(A)上,A-OH序A平时接在3''端第5-11位核苷酸与5'端第1-7位核苷酸形成螺旋区,称为氨基酸接受茎。②TψC环(TψCloop).TψC环是第一个环,由7个不配对的硷基组成,几乎总是含5'GTψC3',有人认为GTψC序列可与5SrRNA的GAAC序列反响.③额外环或可变环。这个环的硷基种类和数量高度可变,在3-18个不等,经常富饶稀有硷基.④反密码子环。由7个不配对的硷基组成,'端硷基经常为烷化修饰嘌呤,其5'端为U,即:-U-反密码子-修饰的嘌呤.⑤二氢尿嘧啶环由8-12个不配对的硷基组成,主要特点是含有(2+1或2-1)个修饰的硷基(D).⑥上述的TψC环,反密码子环,和二氢尿嘧啶不分别连接在由4或5个硷基组成的螺旋区上,依次称为TψC茎,,前述的15-?①在DNA分子中,两股DNA链围绕一假想的共同轴心形成一右手螺旋结构,,。②链的骨架(backbone)由交替出现的、亲水的脱氧核糖基和磷酸基组成,位于双螺旋的外侧。③碱基位于双螺旋的内侧,两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形结构互相亲近周边,平面与双螺旋的长轴相垂直。一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连,称为碱基互补配对或碱基配对(basepairing),。碱基互补配对总是出现于腺嘌呤与胸腺嘧啶之间(A=T),形成两个氢键;或者出现于鸟嘌呤与胞嘧啶之间(G=C),形成三个氢键。④DNA双螺旋中的两股链走向是反平行的,一股链是5’→3’走向,另一股链是3’→5’走向。两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟这是蛋白质鉴别DNA的碱基序列,与其发生互相作用的基础。DNA双螺旋的牢固由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的积聚力维系。DNA双螺旋中两股链中碱基互补的特点,逻辑地预示了DNA复制过程是先将DNA分子中的两股链分别开,尔后以每一股链为模板(亲本),经过碱基互补原则合成相应的互补链(复本),形成两个完满相同的DNA分子。由于复制获得的每对链中只有一条是亲链,即保留了一半亲链,将这类复制方式称为DNA的半保留复制。此后证明,半保留复制是生物体遗传信息传达的最基本方式。第三章酶LDH:乳酸脱氢酶(LactateDehydrogenase,LDH),宽泛存在的催化乳酸和***酸互相变换的酶。L-乳酸脱氢酶作用于L-乳酸;D-乳酸脱氢酶(作用于D-乳酸,两者均以NAD+为氢受体。在厌氧酵解时,催化***酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢,形成乳酸。NADPH:三磷酸吡啶核苷酸TriphosphopyridineNucleotideGPT:谷氨酸丙氨酸氨基转移酶(ALT,GPT)。酶的化学修饰调治:酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰,进而引起酶活性的改变,这类调治称为酶的化学修饰。同工酶(Isoenzyme):是指催化相同的化学反响,而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不相同的一组酶。生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照2生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照别构调治/变构调治(allostericregulation):指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构像变化、进而改变酶的活性。生理意义:1代谢终产物反响调治反响途中的酶,使代谢物不致生成过多;2使能量得以有效利用,不致浪费;3不相同代谢路子互相调治。米-曼氏方程:讲解酶促反响中底物浓度和反响速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶第一与底物结合生成酶与底物复合物(中间产物),此复合物再分解为产物和游离的酶。V=Vmax[S]/Km+[S]。Vmax指该酶促反响的最大速度,[S]为底物浓度,Km是米氏常数,V是在某一底物浓度时相应的反响速度。当底物浓度很低时,[S]〈〈Km,则V≌Vmax/Km[S],反响速度与底物浓度呈正比;当底物浓度很高时,[S]〉〉Km,此时V≌Vmax,反响速度达最大速度,(allostericenzyme):拥有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外,还有一个或几个部位,当特异性分子非共价地结合到这些部位时,可改变酶的构象,进而改变酶的活性,酶的这类调治作用称为变构调治,受变构调治的酶称变构酶,这些特异性分子称为效应剂。糖蛋白(glycoprotein):糖类分子与蛋白质分子共价结合形式形成的蛋白质。糖基化修饰使蛋白质分子的性质和功能更为丰富和多样。分泌蛋白质和质膜表面面的蛋白质多数为糖蛋白。酶的活性中心。酶的变构调治与共价修饰:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,进而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰也许化学修饰。(1)相同点:都属于细胞水平的调治,属酶活性的快速调治方式。(2)不相同点:①影响因素:变构调治是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性;化学修饰调治是激素等信息分子经过酶的作用而引起共价修饰。②酶分子改变:变构效应剂经过非共价键与酶的调治亚基或调治部位可逆结合,引起酶分子构像改变,常表现为变构酶亚基的聚合或解聚;化学修饰调治是酶蛋白的某些基团在其他酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。③特点及生理意义:变构调治的动力学特点为S型曲线,在反响调治中可防范产物积聚和能源的浪费;化学修饰调治耗能少,作用快,有放大效应,是经济有效的调治方式。维生素B1,B2,PP及泛酸作为辅酶或辅基的形式是什么?B1:硫***素(含硫的唑噻环和含氨基的嘧啶环组成),在生物体内常以硫***素焦磷酸(thiaminepyrophosphate,TPP)的辅酶形式存在,是涉及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反响的辅酶。B2:核黄素(核醇与7,8-二***异咯嗪的缩合物),在生物体内以黄素单核苷酸(flavinmononucleotide,FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(flavinadeninedinucleotide,FAD)的形式存在,是一些氧化还原酶(黄素蛋白)的辅基。PP:包括烟酸和烟酰***,在体内烟酰***与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶(NAD+、NADP+)泛酸:贝塔-丙氨酸经过肽键与阿尔法、伽玛-二羟基贝塔,贝塔-二***丁酸缩合而成。是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙***的组成成分。coA。简述酶化学修饰调治的主要特点化学修饰的特点:(1)绝大多数属于这类调治方式的酶都具无活性(或低活性)和有活性(或高活性)两种形式。它们之间在两种不相同酶的催化下发生共价修饰,能够互相转变。催化互变反响的酶在体内受调治因素如激素的控制。2)和变构调治不相同,化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化,且因其是酶促反响,故有放大效应。催化效率长较变构调治高。(3)磷酸化与脱磷酸是最常有的酶促化学反响。第四章糖代谢糖酵解(glycolysis):在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程。部位:主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。原料:主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。磷酸戊糖路子的生理意义?葡萄糖氧化分解的一种方式。由于此路子是由6-磷酸葡萄糖(G-6-P)开始,故亦称为己糖磷酸旁路。此路子在胞浆中进行,可分为两个阶段。第一阶段由G-6-P脱氢生成6-磷酸葡糖酸内酯开始,尔后水解生成6-磷酸葡糖酸,生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照3生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照再氧化脱羧生成5-磷酸核***糖。NADP+是全部上述氧化反响中的电子受体。第二阶段是5-磷酸核***糖经过一系列转***基及转醛基反响,经过磷酸丁糖、磷酸戊糖及磷酸庚糖等中间代谢物最后生成3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖,后两者还可重新进入糖酵解路子而进行代谢。磷酸戊糖路子是在动物、植物和微生物中宽泛存在的一条糖的分解代谢路子,但在不相同的组织中所占的比重不相同。如动物的骨胳肌中基本缺少这条路子,而在乳腺、脂肪组织、肾上腺皮质中,大多数葡萄糖是经过此路子分解的。在生物体内磷酸戊糖路子除供给能量外,主若是为合成代谢供给多种原料。如为脂肪酸、胆固醇的生物合成提供NADPH;为核苷酸辅酶、核苷酸的合成供给5-磷酸核糖;为芳香族氨基酸合成供给4-磷酸赤藓糖。此路子生成的四碳、五碳、七碳化合物及转***酶、转醛酶等,与光合作用也相关系。因此磷酸戊糖路子是一条重要的多功能代谢路子。一克分子的琥珀酰COA完整氧化生成多少克分子的ATP,并写出ATP生成的步骤。琥珀酰CoA→琥珀酸+CoA+GTP→延胡索酸+2[H]→FADH2→苹果酸→草酰乙酸+2[H]→***酸→丙氨酸1+2+3+2x12=30***酸羧化支路的过程及酶。***酸羧化支路:在糖异生路子中,由***酸羧化酶和磷酸烯醇式***酸羧激酶催化***酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式***酸的过程称为***酸羧化支路。过程:由于***酸羧化酶仅存在于线粒体内,故胞液中的***酸必定进入线粒体,才能羧化生成草酰乙酸。而磷酸烯醇式***酸羧激酶在线粒体和胞液中都存在,因此草酰乙酸可在线粒体中直接转变成磷酸烯醇式***酸再进入胞液,也可在胞液中被转变成磷酸烯醇式***酸。但是,草酰乙酸不能够直接透过线粒体,需借助两种方式将其转运入胞液:一种是经苹果酸脱氢酶作用,将其还原成苹果酸,尔后再经过线粒体膜进入胞液,再由胞液中苹果酸脱氢酶将苹果酸脱氢氧化为草酰乙酸而进入糖异生反响路子。另一种方式是经谷草转氨酶作用,生成天冬氨酸后再逸出线粒体,进入胞液的天冬氨酸再经胞液中谷草转氨酶的催化而恢复生成草酰乙酸。有实验表示,以***酸或能转变成***酸的某些生糖氨基酸作为原料异生成糖时,以苹果酸经过线粒体方式进行糖异生;而乳酸进行糖异生反响时,常在线粒体生成草酰乙酸后,再转变成天冬氨酸而进入胞液。酶:***酸羧化酶催化,辅酶是生物素,反响耗资1分子ATP。第二个反响由磷酸烯醇式***酸羧激酶催化,反响耗资1分子GTP。试以中文名称写出丙氨酸异生为葡萄糖的反响过程、反响场所及要点酶的名称。①丙氨酸经谷氨酸丙氨酸氨基转移酶催化生成***酸;②***酸在线粒体内经***酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式***酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式***酸;③磷酸烯醇式***酸循糖酵解路子至1,6-双磷酸果糖;④1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖,在异构为6-磷酸葡萄糖;⑤6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。丙氨酸如何异生为葡萄糖(写出反响过程及要点酶)。①各种糖异生前体(除甘油外)转变成磷酸烯醇式***酸;②磷酸烯醇式***酸转变成6-磷酸葡萄糖,再生成各种单糖或多糖。从***酸开始合成糖的过程诚然与糖酵解的逆反响近似,但是由于己糖激酶、磷酸果糖激酶和***酸激酶所催化的三个反响很难逆向进行。在糖异生作用中,己糖激酶和磷酸果糖激酶催化的两个反响的逆过程分别由葡萄糖-6-磷酸酶和果糖1,6-二磷酸酶催化完成。***酸激酶催化的反响的逆过程,则经过***酸羧化酶催化***酸生成草酰乙酸,再由磷酸烯醇式***酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式***酸。丙氨酸→***酸→草酰乙酸→(PEP羧激酶)→PEP(磷酸烯醇式***酸)?2-磷酸甘油酸?3-磷酸甘油酸?1,3-磷酸甘油酸?3-磷酸甘油醛***酸羧化酶,PEP羧激酶,果糖二磷酸激酶-1,葡萄糖-6-磷酸酶试写出天冬氨酸异生为葡萄糖的反响过程。天冬氨酸+α-***戊二酸→谷氨酸+草酰乙酸生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照4生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照简要讲解糖尿病患者下述表现的生化机理。(1)高血糖和糖尿(2)***症:血糖↓→脂肪动员→***↑→高出肝外组织利用***体的能力→血***↑→***症简述以下代谢路子的生理意义(1)乳酸循环:防范损失乳酸以及防范因乳酸积聚引起酸中毒。乳酸循环是耗能的过程,2分子乳酸异生成葡萄糖需耗资6分子ATP。2)糖酵解:。,循环、呼吸功能阻挡、大失血、休克等造成机体缺氧,此时就以酵解方式供给能量,但酵解时产生乳酸也会引起酸中毒。3)核苷酸拯救合成路子:一方面在于能够节约能量及减少氨基酸的耗资。另一方面对某些缺少主要合成路子的组织,如人的白细胞和血小板、脑、骨髓、脾等,拥有重要的生理意义。4)糖原的激活::葡萄糖能够糖原的形式储藏。:血糖浓度高时可合成糖原,浓度低时可分解糖原来补充血糖。:肝中可经糖异生路子利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳路子或间接路子。试述甘油在体内异生为糖的过程(主要反响及要点酶)?甘油→(甘油激酶)→3-磷酸甘油→(NADH,磷酸甘油脱氢酶)→磷酸二羟***①甘油经甘油激酶催化生成3-磷酸甘油,后者经3-磷酸甘油脱氢酶催化生成磷酸二羟***②磷酸二羟***异构为3-磷酸甘油醛,两者在醛缩酶催化下缩合为1,6-二磷酸果糖③1,6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶的作用下生成6-磷酸果糖,后者异构为6-磷酸葡萄糖④6-磷酸葡萄糖经葡萄糖-6-磷酸酶的催化生成葡萄糖***酸在体内可经过哪些代谢路子(名称)转变成哪些物质?糖异生→葡萄糖;有氧氧化→乙酰辅酶A;无氧氧化→乳酸;***酸羧化支路→草酰乙酸→丙氨酸①能够氧化脱羧生成乙酰CoA进入三羧酸循环;②***酸能够经过糖异生路子生成葡萄糖;③***酸由乳酸脱氢酶催化脱氢变成乳酸;④还可以够在***酸脱羧酶作用下脱羧变成乙醛,尔后成为乙醇。试述肾上腺素与?受体结合后调治糖原代谢的级联反响。肾上腺素与细胞表面受体结合,使偶联的腺苷酸环化酶活化,催化ATP分解为cAMP和焦磷酸。cAMP使蛋白激酶活化,蛋白激酶可活化磷酸化酶激酶,后者再激活磷酸化酶,使糖原分解。这是一个五级的级联放大,信号被放大了300万倍,由10-8-10-10M的肾上腺素在几秒之内产生5mM的葡萄糖。肾上腺素还可使肌糖原分解,产生乳酸;使脂肪细胞中的三酰甘油分解产生游离脂肪酸。肾上腺素作用于肝和肌细胞膜上β受体,激活依赖cAMP的蛋白激酶,级联激活磷酸化酯,加速糖原分解。第五章脂类代谢DG:二酰甘油LDL:低密度脂蛋白。血浆脂蛋白的一种,是血液中胆固醇的主要载体。其核心约由1500个胆固醇酯分子组成。胆固醇之中最常有的酯酰基是亚油酸。疏水核心外面包围着磷酸脂和未酯化的胆固醇胆固醇壳层,壳层中也含apoB-100,它被靶细胞所鉴别。LDL的功能是转运胆固醇到外面组织,并调治这些部血浆脂蛋白位的胆固醇重新合成。VLDL:极低密度脂蛋白。的主要功能是运输肝脏中合成的内源性甘油三酯。无论是血液运输到肝细胞的脂肪酸,或是糖代谢转变而形成的脂肪酸,在肝细胞中均可合成甘油三酯。在肝细胞内,甘油三酯与APOB100、胆固醇等结合,形成VLDL并释放入血。在低脂饮食时,肠粘膜也可分泌一些VLDL人血。VLDL人血后的代谢,大多数变成低密度脂蛋白。脂肪动员:储蓄于脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶渐渐降解为游离脂肪酸(freefattyacid,FFA)及甘油,并释放入血,供其他组织氧化利用,这一过程称为脂肪动员。生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照5生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照载脂蛋白(apolipoprotein,apo):血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。脂肪酸的β—氧化(β-oxidation):脂肪酸氧化生成乙酰辅酶A的路子。脂肪酸活化成脂酰辅酶A后,渐渐氧化脱下乙酰辅酶A。每次氧化从β碳原子开始,故名。***体的利用:***体被氧化的要点是乙酰乙酸被激活为乙酰乙酸辅酶A,激活的路子有两种:一是在肝外组织细胞的线粒体内,β-羟丁酸经β-羟丁酸脱氢酶作用,被氧化生成乙酰乙酸,乙酰乙酸与琥珀酰CoA在β-***脂酰CoA转移酶(3-氧酰CoA转移酶),即琥珀酰CoA;乙酰乙酸辅酶A转移酶催化下,生成乙酰乙酰CoA,同时放出琥珀酸。另一路子是在有HSCoA和ATP存在时,由乙酰乙酸硫激酶催化,使乙酰乙酸形成乙酰乙酰辅酶A,。简述四种血浆脂蛋白的合成部位及主要生理功能VariableCMVLDLLDLHDL合成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能转运外源性TG转运内源性TG转运内源性CE逆向转运CE试述LDL的受体代谢路子。LDL受体宽泛分布于肝、动脉壁圆滑肌细胞、肾上腺皮质细胞、血管内皮细胞、淋巴细胞、单核细胞和巨噬细胞,各组织或细胞分布的LDL受体活性差别很大。LDL或其他含ApoB100、E的脂蛋白如VLDL、β-VLDL均可与LDL受体结合,内吞入细胞,溶酶体水解使其获得脂类(胆固醇+脂酸),主若是胆固醇,这类代谢过程称为LDL受体路子。该路子依赖于LDL受体介导的细胞膜吞饮作用完成。简述***体的生成过程与部位***体(ketonebody):在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及***,三者统称为***体。肝脏拥有较强的合成***体的酶系,但却缺少利用***体的酶系。***体合成过程:。β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。-羟基-β-***戊二酰辅酶A,由HMG辅酶A合成酶催化。。-β-羟丁酸脱氢酶催化,用NADH还原生成β羟丁酸,反响可逆,不催化L-型底物。,生成***。简述脂肪酰COA进入线粒体的过程。催化脂肪酸β-氧化的酶系在线粒体基质中,但长链脂酰CoA不能够自由经过线粒体内膜,要进入线粒体基质就需要载体转运,这一载体就是肉毒碱,即3-羟-4-三甲氨基丁酸。长链脂肪酰CoA和肉毒碱反响,生成辅酶A和脂酰肉毒碱,脂肪酰基与肉毒碱的3,羟基经过酯键相连接。催化此反响的酶为肉毒碱脂酰转移酶。线粒体内膜的内外两侧均有此酶,系同工酶,分别称为肉毒碱脂酰转移酶I和肉毒碱脂酰转移酶Ⅱ。酶Ⅰ使胞浆的脂酰CoA转变成辅酶A和脂肪酰肉毒碱,后者进入线粒体内膜。位于线粒体内膜内侧的酶Ⅱ又使脂肪酰肉毒碱转变成肉毒碱和脂酰CoA,肉毒碱重新发挥其载体功能,脂酰CoA则进入线粒体基质,成为脂肪酸β-氧化酶系的底物。LDL受体路子如何调治细胞内胆固醇的代谢?当血浆中的LDL与LDL受体结合后,则受体齐聚成簇,内吞入细胞与溶酶体交融。在溶酶体中蛋白水解酶作用下,LDL中的apoB100水解为氨基酸,其中的胆固醇酯酶水解为游离胆固醇及脂酸。细胞内游离胆固醇在调治细胞胆固醇代谢上拥有重要作用:①控制HMGCoA还原酶,以减少自己的胆固醇合成;②控制LDL受体基因的表达,减少LDL受体的合成,进而减少LDL的摄取,这类LDL受体减少的调治过程称为下调;③激活内质网脂酰基CoA胆固醇酰转移酶(Acyl-CoAcholesterolacyltransferase,ACAT),使游离胆固醇在胞质内酯化成胆固醇酯储藏,以供细胞的需要。总之,LDL受体主要功能是经过摄取胆固醇进入细胞内,用于细胞增殖和固醇类激素及胆汁酸盐的合成等。以八碳的脂肪酸为例,简要说明其完整氧化的过程及生成ATP数。要求:(1)写出主要反响流程及其亚细胞定位.(2)(胞液,此后进入线粒体)→(β氧化)→4乙酰辅酶A→三羧酸循环生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照6生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照①该脂肪酸在胞液脂酰辅酶A合成酶催化下活化生成相应的八碳脂酰辅酶A.②八碳脂酰基在肉碱,肉碱脂酰转移酶和肉碱-脂酰肉碱转位酶的作用下进入线粒体.③在线粒体基质中,脂酰基从β-碳原子开始进行脱氢,加水,再脱氢和硫解连续的反响过程,每进行1次β-氧化,,直到该八碳脂酰CoA全部分解为乙酰CoA.④-氧化生成4分子乙酰辅酶A,其完整氧化生成的ATP数是3x(2+3)+4x12=63第六章生物氧化氧化磷酸化(oxidativephosphorylation):是指在呼吸链电子传达过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。P/O值:每耗资一摩尔的氧原子所耗资的无机磷的摩尔数,即生成ATP的摩尔数。呼吸链(respiratorychain):代谢物脱下的成对氢原子(2H)经过多种酶和辅酶所催化的连锁反响渐渐传达,最后与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传达链。生物氧化:物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时渐渐释放能量,最一生成CO2和H2O的过程。写出NADH氧化呼吸链递氢(电子)+作辅酶,在脱氢酶催化下底物AH2脱下的氢交给NAD+生成NADH+H+,在NADH脱氢酶作用下,NADH+H+将两个氢原子传达给FMN生成FMNH2,再将氢传达至CoQ生成CoQH2,此时两个氢原子解离成2H++2e,2H+游离于介质中,2e经Cytb、c1、c、aa3传达,最后将2e传达给1/2O2,生成O2-,O2与介质中游离的2H+结合生成水。Ⅰ→CoQ→Ⅲ→cytC(细胞色素)→Ⅳ→O2写出三个底物水平磷酸化的反响。1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸;磷酸烯醇式***酸变成***酸;琥珀酰CoA转变成为琥珀酸。糖酵解路子中产生的高能磷酸化合物甘油酸-1,3-二磷酸和烯醇式磷酸***酸在酶的作用下,高能磷酸基团转移到ADP分子上生成ATP。三羧酸循环中产生的高能硫酯化合物琥珀酰辅酶A在酶的作用下水解成琥珀酸,同时使GDP磷酸化为GTP,GTP再与ADP作用生成ATP。乳酸,丙氨酸,β—羟基丁酸等在体内如何完整氧化分解形成CO2和H2O(写出主要反响过程及ATP的生成情况)①乳酸完整氧化成CO2和H2O的路子以下:乳酸+NAD→***酸+NADHH+(乳酸脱氢酶),此反响在细胞溶胶(细胞浆),细胞溶胶中生成的NADH是经过苹果酸-天冬氨酸穿越进入线粒体内氧化.***酸+NAD→乙酰辅酶A+NADHH+(线粒体,***酸脱氢酶系);乙酰辅酶进入TCA循环:(线粒体,三羧酸循环相关酶);乙酰辅酶A+3NAD++FAD++GDP+Pi→2摩尔CO2+3NADHH++FADH2+GTP;1mol乳酸完整氧化成CO2和H2O生成ATP的为:5*+1*+1(GTP)=15mol②丙氨酸完整氧化成CO2和H2O的路子以下:丙氨酸第一脱氨生成***酸;***酸氧化脱羧生成乙酰CoA,此反响脱下一对H进入呼吸链产生3个ATP;乙酰CoA进入TCA循环完整氧化生成CO2和H2O,并产生12分子ATP,其中经过4次脱氢,生成3分子NADH+H和1分子FADH2,一次底物水平磷酸化。因此1mol丙氨酸完满氧化共能够产生15molATP生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照7生物化学难点参照生物化学难点参照生物化学难点参照③β-羟丁酸完整氧化成CO2和H2O的路子以下:β-羟丁酸需经脱氢,活化和TCA循环进行代谢;β-羟丁酸由脱氢酶催化脱氢生成乙酰乙酸和NADH,NADH进入呼吸链产生3分子ATP;乙酰乙酸由β-***脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶催

生物化学难点参考 来自淘豆网www.taodocs.com转载请标明出处.

相关文档 更多>>
非法内容举报中心
文档信息
  • 页数14
  • 收藏数0 收藏
  • 顶次数0
  • 上传人智慧书屋
  • 文件大小123 KB
  • 时间2024-04-14