第三章 免疫球蛋白.pptx

免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
抗体(antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质,主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性地结合,具有免疫功能.
与抗体有关的诺贝尔奖获得者
1901
von Bering
血清治疗
1908
Ehrlich & Metchnikoff
抗体生成、吞噬
1972
Edelman & Poter
抗体分子结构
1977
Yalow
放射免疫测定
1984
Koler,Milstein & Jerne
单克隆抗体
1987
Tonegawa
Ig基因结构
免疫球蛋白与抗体的关系
所有的抗体都是免疫球蛋白,但并非所有的免疫球蛋白都是抗体。
免疫球蛋白是结构和化学上的概念,抗体是生物学和功能上的概念。
Ig可分为二类:
分泌型(secreted Ig,sIg):存在于体液(血清、组织液,外分泌液)。
膜型(membrane Ig,mIg):即B细胞膜上的抗原受体。
第一节免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
四肽链结构所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链(H)和两条轻链(L)。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同,分为五类:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE,其重链分别为:γ、α、μ、δ、ε
轻链可分为两型:κ、λ型
Ig的两条长链称为重链(Heavy chain, H链)
重链可分为μ、γ、α、δ、ε链




Ig的两条短链称为轻链(Light chain, L链)
可分为κ、λ型。每个Ig分子的两条轻链完全相同。
IgM IgG IgA IgD IgE
可变区根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区(V)和恒定区(C)。比较不同抗体V区的氨基酸序列,发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化,这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位,该部位也称为互补性决定区.
恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同类Ig的重链CH长度不一,同一种属动物中,同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。
铰链区位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。