酿酒酵母Hsp33蛋白的晶体结构解析.docx

中国科学技术大学
硕士学位论文
酿酒酵母Hsp33蛋白的晶体结构解析
姓名:柳葳
申请学位级别:硕士
专业:生物化学与分子生物学
指导教师:周丛照
20070501
中国科学技术大学学位论文相关声明
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作者签名::拉筮
川年}月2≯日
中国科学技术大学颂l:学位论文
摘

要
酿酒酵母的HSP33/YOR391Cp蛋白是氧化应激反应中的重要蛋白之一。通过
同源性分析,推测其可能具有水解酶/蛋白酶活性,或行使分子伴侣功能。
在本论文中, A的Hsp33晶体衍射数掘,并将
数据进行了处理。用分子置换法获得了结构的初相位解析。完成了结构的精修,
获得了R和R-。分析了结构,并试图对结构的
小分子做了鉴定。将Hsp33的结构与其同源蛋白做了比较。
关键词:热休克蛋白,晶体结构
2

Abstract
HSP32 of haromyces cerevisiae is

one

of

the essential proteins
involved

in

the response

to

Oxidative

result

infefred

frOm
sequence similarity suggests that HSP32 is a possible hydrolase/protease.
MoreoveE HSP32 may function

as a chaperone.
Diffraction the highest resolution of collected and


got the initial model using Molecular

Replacement

method.
Then structure was finaI R factor and were and .


attempted to identiry the ligand binding to Cysl
structure of Hsp33 pared with its homologs..
Keyword: structure
中困科学技术大学坝Ij学位论文
第一章文献综述
第一节热体克蛋白
热休克蛋白(Heat

shock

proteins,HSPs),又称热应激蛋白(Heat

stress
proteins,HSPs),是指在休克(stress)状念下动物机体细胞新合成或合成数量
增加的一类蛋白质。HSPs的基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、维持和
降解,作为分子伴侣(molecular chaperone),HSPs的表达增加能增强机体和细
胞对多种休克原的耐受能力。它是一组分子量不等的酸性蛋自(-),
并普遍存在于从原核细胞生物到高等真核细胞生物的整个生物晃,而且在同一
生物体的不同组织内均有表达。
HSPs具有高度保守性及应激性,热休克蛋白家族是迄今为止发现的最为保
守的蛋白家族之一。以HSP70为例,不同来源的真核生物同源性可达600/o--78%。
HSPs在进行过程中的高度保守性,说明他们具有普遍存在的重要生理功能。
HSPs的另一特征是应激状态合成增加。而且HSPs增加速度很快,而其它的蛋
白质合成则减少。
第二节热休克蛋白的分类
HSP种类繁多,目前已经发现的有lO多种,广泛存在于自然界的原核及真
核生物中。以分子量为分类基础,HSP主要分为4个家族:HSP90家族(分子
量约为83~110KDa、HSP70家族(分子量约为66~78KDa)、HSP60家族