生化要点.doc

第一章蛋白质的结构及功能第一节氨基酸与多肽一、氨基酸的结构与分类(一)氨基酸的一般结构式氨基酸是组***体蛋白质的基本单位,共有20种,除甘氨酸外均属L-a-氨基酸。氨基酸的一般结构式为NH2—CH(R)—COOH。连在COOH基团上的C称为a—碳原子,不同氨基酸其侧链(R)各异。(二)氨基酸分类体内20种氨基酸按理化性质分为4组:①非极性、疏水性氨基酸;②极性、中性氨基酸;③酸性氨基酸;④碱性氨基酸分类  氨基酸名称非极性、疏水性氨基酸  甘氨酸(Gly)、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸极性、中性氨基酸  色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr),半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰***、谷氨酰***、苏氨酸(Thr)酸性氨基酸  天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)碱性氨基酸  赖氨酸(lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)生糖兼生***氨基酸  苏氨酸(Thr)、色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)、异亮氨酸、酪氨酸(Tyr)记忆:(俗色本已漏)含硫氨基酸  半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸二、肽键与肽链氨基酸分子之间通过去水缩合形成肽链,NH2—CH(R)—CO—NH—CH(R)—COOH在相邻两个氨基酸之间新生的酰***键称为肽键,肽键具有一定程度双键性质。若许多氨基酸依次通过肽键相互连接,形成长链,称为多肽链。三、氨基酸的***解离PH<PI阳离子;PH=PI兼性离子;PH>PI阴离子。四、紫外吸收色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)最大吸收峰值在280nm。第二节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,肽键和二硫键是维系一级结构的化学键。蛋白质分子的一级结构是其特异空间结构及生物学活性的基础。二、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指局部或某一段肽链主链的空间结构,即肽链某一区段中氨基酸残基相对空间位置,它不涉及侧链的构象及与其它肽段的关系。α-螺旋、β-折叠、β-转角是二级结构的主要形式之一,其结构特征如下:①多肽链主链围绕中心轴旋转,;②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定;③α-螺旋为右手螺旋,氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。三、蛋白质三级和结构蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链的三维空间结构。三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、范德华力、氢键等。许多(并非所有)有生物活性的蛋白质由两条或多条具有三级结构的肽链构成,每条肽链被称为一个亚基,通过非共价键维系亚基与亚基之间的空间位置关系,这就是蛋白质的四级结构。各亚基之间的结合力主要是疏水键,氢键和离子键也参与维持四级结构。  一级结构  二级结构  三级结构  四级结构定义  氨基酸的排列顺序  蛋白质主链的局部结构  整条肽链中全部氨基酸残基的排列  各亚基之间的空间位置表现形式  肽链  α-螺旋、β-折叠、β-转角  结构域、分子伴侣  亚基维系键  肽键  氢键  疏水作用、氢键、范德华力、离子键氢键、离子键模体第三节蛋白质结构与功能关系一、蛋白质的一级结构和功能的关系一级结构是空间构象的基础,也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质,其空间结构及功能也相近。若一级结构发生改变影响其功能,称为分子病。二、蛋白质的高级结构和功能的关系蛋白质的空间结构与功能由密切的关系,若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时导致疾病称为蛋白质构象疾病。第四节蛋白质的理化性质***电离;胶体性质;紫外吸收;呈色反应;空间结构破坏可变性。蛋白质的变性在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构(但不包括一级结构)遭到破坏,导致蛋白质若干理化性质和生物学活性的改变,称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性后,其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失,易被蛋白酶水解。引起蛋白质变性的常见理化因素有:加热、高压、紫外线、X射线、有机溶剂、强酸、强碱等。球状蛋白质变性后其溶解度降低,容易发生沉淀。第五节蛋白质分离纯化透析及超滤可除去小分子***沉淀、盐析、免疫沉淀是蛋白质沉淀方法电荷性质可分离蛋白质相分配或亲和对蛋白质进行层析分离凝胶过滤原理沉降系数S第二章核酸的结构和功能第一节核酸的基本组成单位—核苷酸一、核苷酸分子组成核酸也称为多核苷酸,是由数十个以至数千万计的核苷酸构成的生物大分子,也即核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸分子由碱基、核糖或脱氧核糖和磷酸三种分子连接而成。碱基与糖通过 糖苷键连成核苷,核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸。核酸中含量相对恒定的元素是氮。参与核苷酸组成的主要碱基有5种。属于嘌呤类化合物的碱基有腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G),属于嘧啶类化合物的碱基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)