生物化学复习重点-自整.doc

是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。具体来讲,它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学组成、结构及在生命这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学,是一门生物学与化学相结合的基础学科。生物化学研究的基本内容P1静态生化:研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生化:研究生物体内物质代谢(新陈代谢)、能量转变及其调控机理生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。蛋白质的化学组成蛋白质的元素P62主要有C(50-55)、H(6-8)、O(19-24)、N(13-19)和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。凯式定氮法及蛋白质含量计算凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收,再以标准碱滴定,就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数××100即蛋白质的含量=蛋白质含氮量×,但组***体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)a-氨基酸:各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类:极性AA:11种亲水性丝、苏、酪甘半光非极性AA:9种疏水性按水溶性酸碱性分为三类:1、中性AA(有极性与非极性15种):2、酸性AA(2种):天冬氨酸、谷氨酸3、碱性AA(3种):组、赖、精谷氨酸:甘氨酸:丝氨酸:半胱氨酸组氨酸氨基酸的化学性质P65★***解离:等电点:在某一pH环境中,氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等,所带净电荷为零,在电场中不泳动。此时,氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。等电点计算:pK1羧基的解离常数负对数pK2氨基的解离常数负对数①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸:pI=½(pK1+pK2)②酸性氨基酸(Glu、Asp)及Cys:pI=½(pK1+pKR)③碱性氨基酸(赖、精、组):pI=½(pK2+pKR)★紫外吸收色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰,其中色氨酸的最大吸收最接近280nm★显色反应:茚三***反应测定氨基酸含量:加热蓝紫色脯氨酸、羟脯氨酸黄色:天冬酰***棕色蛋白质的分子结构P67成肽反应:1分子a-羧基与另1分子a-氨基脱水缩合的反应,形成酰***基即肽键肽键:一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰***键称为肽键。(…CONH…)肽平面:由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。(CαCONHCα)肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全氨基酸的排练顺序:在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列通常在多肽链的一端含有一个游离的a-氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的a-羧基,称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始,以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。★一级结构定义:蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序特点与意义:维持一级结构的化学键:肽键有些蛋白质还包括二硫键。如胰岛素三种形式:无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,:多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。特点:它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。二级结构的维系力:氢键二级结构的基本形式:(1)a-螺旋:通过氨基酸a碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的a螺旋构象(2)b-折叠:多肽链的主链相对伸展,多肽链的肽平面呈手风琴折叠(3)b-折角:肽链主链出现的180°回折部分(4)不规则卷曲:用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。★蛋白质三级结构:在一条多肽链中所有原子的整体空间排布,包括主链和侧链。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键,在蛋白质三级结构中起着重要作用。蛋白质构象pP73主键:肽键,少量的二硫键(半胱氨酸)次级键:氢键(数量最多最重要)疏水键(维持三、四级结构的