免疫球蛋白--刘丕菊.ppt

酶联组------刘丕菊2012年1月免疫球蛋白一、免疫球蛋白的概念二、免疫球蛋白的分类三、免疫球蛋白的空间结构四、各类免疫球蛋白的特性与功能五、基因六、疾病免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是机体受抗原刺激后,由淋巴细胞特别是浆细胞合成的一类具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。主要存在于血清、血浆和外分泌液中,也见于组织和其他体液中。人类免疫球蛋白Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同,分为五类:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE,其重链分别为:γ、α、μ、δ、ε轻链可分为两型:κ、λ型IgG,IgD,IgE均为单体,分泌液中IgA(SIgA)是双体,IgM是五聚体。Ig分子的基本结构—四链结构单位各种Ig都含有4条肽链组成的基本结构单位,即2条相同而分子量较大的重链(heavychain,H链)和2条相同而分子量较小的轻链(lightchain,L链)。重链和轻链之间以及重链和重链之间均借链间二硫键共价结合,加上分子内的非共价键维系整个稳定的Ig分子结构。、Fab区空间结构Fab区含有四个结构域,即两个V区(VH,VL)、两个C区(CH1,CL)。每一个结构域都由两层βheet组成,每层中含有3段或4段走向相反的多肽链。层与层之间由二硫键相连结构域内充满疏水性侧链,在每段走向相反的相邻肽链之间均有氢键存在。C区中肽链排列较有规则,表面之间高度互补;而V区有一些额外肽环不参与两层βheet构造,表面之间互补性差,形成圆锥形穴槽,成为抗原结合部位。Fc区有4个结构域,每个结构域也由两层βheet组成。有糖链结合部位,、、抗原结合部位构造VH与VL中氨基酸序列变化有一定规律性。轻链:有3个特殊易变部位,在第30位(L1)、第50位(L2)和第100位(L3)氨基酸残基附近;重链:有4个特殊易变部位,在第30(H1)、50(H2)、80(H3)和第100位(H4)氨基酸残基附近。plementarity-determingregion,CDR),分别以L1、L2、L3、H1、H2、H3和H4表示。这些超变区直接参与了抗原结合部位组成.