免疫球蛋白检测与临床意义V2.0.ppt

大家好姚文娟2013-05-16免疫球蛋白简述免疫球蛋白定义免疫球蛋白结构免疫球蛋白功能区免疫球蛋白分类免疫球蛋白测定Q&A免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。抗体(antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质,主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性地结合,具有免疫功能。Ig时化学机构,它包括了正常的抗体球蛋白和尚未证实抗体活性但结构与抗体相似的球蛋白,而抗体是生物学功能的概念。免疫球蛋白定义四肽链结构所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链(H)和两条轻链(L)。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同,分为五类:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE,其重链分别为:γ、α、μ、δ、ε轻链可分为两型:κ、λ型免疫球蛋白结构免疫球蛋白结构可变区根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区(V)和恒定区(C)。比较不同抗体V区的氨基酸序列,发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化,这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位,该部位也称为互补性决定区。恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同类Ig的重链CH长度不一,同一种属动物中,同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。免疫球蛋白功能区每个功能区约由110个氨基酸组成,其氨基酸的序列具有相似形或同源性。其二级结构是反向平行的β片层Ig特异性识别和结合抗原的部位具有部分同种异型的遗传标志具有补体C1q结合位点,可启动补体活化经典途径IgG的CH3可结合细胞表面的FcR,IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgEFc受体结合免疫球蛋白功能区VH、VLCH、CLIgG-CH2IgM-CH3CH3CH4CH、CL位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。IgMIgIgGIgDIgEIgAIgG于出生后3个月开始合成。IgG多为单体,半衰期约为23天,占血清免疫球蛋白总量的75%~80%。IgG1、IgG2和IgG3的CH2能通过经典途径激活补体。IgG是唯一能通过胎盘的抗体。通过Fc段与吞噬细胞表面FcR结合,发挥调理作用;与K细胞结合,作用;与葡萄球菌A蛋白结合。具有抗菌、抗毒和抗病毒作用。参与II、III型超敏反应。IgG特点