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生物化学知识点.docxMs;—-第一早英译汉:peptideunit肽单元名词解释:模体一一是具冇特殊功能的超二级结构,它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构的组成单位。蛋白质变性一一在某些理化因索的作用下,蛋白质中维系其空间结构的次级键(其至二硫键)(p22)断裂,使其空间结构遭受破坏,造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。(物理:加热、紫外线照射、超声波、剧烈振荡•化学:强酸、强碱、有机洛剂、重金属盐)蛋白质沉淀一一蛋白质从溶液中析出的现象(稳定因素:水化膜和电荷)蛋白质凝固一一蛋白质变性后结构松散,长肽链杂乱,或缠绕或凝结,不能恢复其原來的结构。(低温保存生物活性,利用变性因素消诗杀菌)蛋白质的等电点一一在某一pH溶液中,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性(p22)离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。Ps:蛋白质一,二,三,四级结构的概念及其维持键(P10-16,选择题较多见);一级:氨基酸数目及排列顺序及共价连接-肽键、二硫键二级:多肽链骨架中原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构象-氢键*螺旋、卜折叠、0■转角和无规卷曲三级:具有二级结构的蛋口质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有-•定规律的三维空间结构(主链+侧链)T次级键(疏水作用、氢键、盐键、范徳华力)四级:各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用T次级键(疏水作用、氢键、盐键)(亚基:每一条多肽链完整的三级结构)简答题:简述蛋白质结构与功能的关系蛋口质的-级结构是空间结构的基础。-级结构相似的蛋白质,英空间构象和功能也相近。蛋白质的一级结构发生改变则影响英正常功能,引起“分子病”(镰刀状红细胞贫血症)。蛋片质的功能依赖于特定的空间结构。第三章英译汉: meltingtemperature(Tm)熔解温度名词解释:核小体——染色体的基本组成单位,由5种组蛋白(H2A、H2B、H3、H4、Hl+60bp)和(p34)DNA()所构成。DNA变性一一DNA受到某些理化因素(温度、pH、乙醇和***等有机溶剂以及丿求素、离(p40)子强度等)作用时,DNA双链互补碱基对Z间的氢键和相邻碱基Z间的堆积力受到破坏,DNA解开成单链,逐步形成无规则线团构象的过程。增色效应一一将DNA的稀盐溶液加热到80-100°C,时,双螺旋结构即发生解体,两条链分(p40)开,形成无规线团,理化性质改变->260nm1/紫外吸光度值升高的现象。由双螺旋内侧的碱基发色基团因变性而暴露所引起。复性一一变性的DNA去除变性因素后在适当条件下,网条互补链可重新结合恢复天然的双(p41)螺旋结构。退火一一热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。邙41)Tm值——加热变性使DNA分子的双螺旋结构破坏一半时的温度称为DNA的熔点或熔解(p40)温度,用Tm表示。其大小与DNA的均一性(T,Tm范围J)、G-C碱基对含量(T,Tm值T)和介质中的离子强度(f,Tm值「范围/)有关。Ps:(1) 选择题比较常见:核酸连接键一一3\5,■磷酸二酯键DNA双螺旋结构的特点:①两条脱氧多聚核幵酸链、右乎螺旋、反向平行5'->3'&3'->5'(p33) ②外:亲水脱氧核糖基和磷酸基内:碱基配対碱基互补配对,形成氢键A二T,C三G每两个相邻碱基对平面之,,二链螺旋形成凹槽一一也、小沟结构稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力(疏水作用)共同维持核小体的结构特点:由5种组蛋白和DNA所构成。(p34) 组蛋白H2A、H2B、H3和H4各2分子组成一个八聚体构成一个核心组蛋H,DNA(146bp)。核心颗粒之间再由DNA(约60bp)和组蛋白H1构成的连接区连接起来,彼此靠拢,电镜下似一串念珠。mRNA(真核生物)的结构特点:5'•末端具有共同的帽子结构、(p37) 3'•末端具有多聚腺哲酸尾巴结构一一多聚A尾(polyA)tRNA的结构特点及tRNA二级结构的组成部分,三级结构的形状p37-38分子含冇较多的稀冇碱基二级结构呈三叶草形一一二氢尿n■密喘环、反密码环、额外环、T屮C环和氨基酸臂5部分三级结构呈倒L形(2) DNA变性的概念及变性后的理化性质(p40,了解一下)概念同上;260nm区紫外吸光度值升高(增色效应)、核酸溶液黏度(、沉降速度b双折射现象消失简答题:核酸的理化性质末端磷酸、连接核百的磷酸残基一>较强酸性含氮碱基上冇碱性基团-***电解质瞟吟和喘咙分子都含共辘双键一>紫外260nm波长处冇最大吸收峰(定性定量分析核酸)蛋白质最人吸收峰280nmTA260/A280判断提取的核酸纯度,,纯RNAX2简述DNA和RNA的主要不同点:DNARNA戊糖脱氧核糖核糖碱基ATCGAUCG分子双链