2012年初级药师考试复习总结 生物化学.doc

第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。(一)蛋白质的元素组成主要有碳、氢、氧、氮和硫。各种蛋白质的含氮量接近,平均为16%。。每克样品含氮的克数×=蛋白质的克数/克样品(二)基本组成单位---(1)氨基酸即含氨基又含羧基,是***电解质。(2)不同氨基酸的R不同。H甘氨酸(3)除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸。。根据侧链R的性质可以分为:①非极性、疏水性氨基酸;②极性、中性氨基酸;★③酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸;★④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸,胱氨酸中有二硫键结构。(1)***电离和等电点氨基酸是***电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(pI):呈电中性,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。(2)紫外吸收:色氨酸、酪氨酸在紫外区对光有吸收,的最大吸收峰在280nm附近。蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸,也有紫外吸收。(三)肽键与肽链(氨基酸的连接):一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰***键称为肽键。肽键是蛋白质的基本结构键。。(1)肽链具有方向性N末端:多肽链中有自由氨基的一端C末端:多肽链中有自由羧基的一端(2)α碳原子和肽键形成主链,R形成侧链。体内还存在一些生物活性肽如谷胱甘肽、多肽类激素等。二、蛋白质的分子结构肽单元的概念:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面。(一):蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。:肽键有些蛋白质中含少量二硫键。(二):蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。:α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。:氢键。α螺旋:右手螺旋,。(三):蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。三级结构形成时,亲水基团在表面,疏水基团在内部;(四)蛋白质的四级结构(多条肽链构成):亚基:有些蛋白质分子含有两条或多条肽链,才能完整地表达功能,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。:非共价键三、蛋白质结构与功能的关系(一)一级结构和功能的关系:。蛋白质分子发生变异导致的疾病称为“分子病”。如镰刀状红细胞性贫血。(二),含有一个血红素辅基,能够进行可逆的氧合和脱氧。(变构效应):一个蛋白质与它的配体(或其他蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适于功能需要,这一类变化称为变构效应。小分子化合物称为别构剂或效应剂。例如Hb是变构蛋白,小分子O2是Hb的变构剂或效应剂。Hb由2条α链和2条β链和血红素辅基组成,未结合O2时,α1与β1,α2与β2结构紧密,称紧张态(T态),Hb与O2亲和力小。当第1个亚基Fe2+与O2结合后,促进第二、第三、四个亚基与O2结合。随着与O2的结合,4个亚基间的盐键断裂,二、三、四级结构发生剧烈的变化,Hb结构变得松弛,称为松弛态(R态),最后四个亚基全处于R态。协同效应:指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效应。四、蛋白质的理化性质(一)蛋白质的***电离1.***电离蛋白质由氨基酸构成,也是***电解质。、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质溶液的pH大于等电点时,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。利用电泳的方法可以分离蛋白。(二)蛋白质的胶体性质蛋白质属为胶体溶液。,如用盐析法或***。(三)蛋白质的变性蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳定,三、四级结构主要依赖于氨基酸残基侧链之间的相互作用,从而保持蛋白质的天然构象。:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性