《生物化学》第三版课后习题问题详解上册.doc

第三章  氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。氨基酸是***电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。所有的α-氨基酸都能与茚三***发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基***苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫***酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯***基硫甲酰衍生物(Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]表3-1  氨基酸的简写符号名称      三字母符号      单字母符号      名称      三字母符号      单字母符号丙氨酸(alanine)      Ala      A      亮氨酸(leucine)      Leu      L精氨酸(arginine)      Arg      R      赖氨酸(lysine)      Lys      K天冬酰氨(asparagines)      Asn      N      甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)      Met      M天冬氨酸(asparticacid)      Asp      D      苯丙氨酸(phenylalanine)      Phe      FAsn和/或Asp      Asx      B                半胱氨酸(cysteine)      Cys      C      脯氨酸(praline)      Pro      P谷氨酰氨(glutamine)      Gln      Q      丝氨酸(serine)      Ser      S谷氨酸(glutamicacid)      Glu      E      苏氨酸(threonine)      Thr      TGln和/或Glu      Gls      Z                甘氨酸(glycine)      Gly      G      色氨酸(tryptophan)      Trp      W组氨酸(histidine)      His      H      酪氨酸(tyrosine)      Tyr      Y异亮氨酸(isoleucine)      Ile      I      缬氨酸(valine)      Val      V2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。[]解:pH=pKa+lg20%  pKa=(见表3-3,P133)  pH=+lg20%=、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。[]解:pH=pKa+lg2/3%  pKa=  pH=+=、:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。[(a),(b),(c)]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[pI:;;;]解:pI=1/2(pKa1+pKa2)  pI(Ala)=1/2(+)=6