生物化学复习重点自整.docx

.生物化学的概念P1
是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
具体来讲，它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学 组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其及生理功能 的关系的一门科学，是一门生物学及化学相结合的基础学科。
.生物化学研究的基本内容P1
静态生化：研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构及功能的关系。
发现和阐明构成生命物体的分子基础一一生物分子的化学组成、结构和性质。
生物分子的结构、功能及生命现象的关系。
动态生化：研究生物体内物质代谢(新陈代谢)、能量转变及其调控机理
生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。
蛋白质的化学
.组成蛋白质的元素P62
主要有 C (50-55)、H (6-8), 0 (19-24)、N (13-19)和 S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锦、钻、铝，个别蛋白质还含有碘。
.凯式定氮法及蛋白质含量计算
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下，用浓硫酸 消化样品将有机氮都转变成无机钱盐，然后在碱性条件下将钱盐转化为氨，随水蒸气饰出并为过 量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定，可由 其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量(g % )= 每克样品含氮克数x 6. 25X100
即蛋白质的含量= 蛋白质含氮量X 6. 25
.氨基酸结构通式P63
存在H然界中的氨基酸有300余种，但组***体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸
（甘氨酸除外）
a-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨 基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
按R基极性分两类：
极性AA： 11种 亲水性 丝、苏、酪甘 半光
非极性AA： 9种疏水性
按水溶性酸碱性分为三类：
1、中性AA （有极性及非极性15种）：
2、酸性AA （2种）：天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性AA （3种）：组、赖、精
谷氨酸： 甘氨酸： 丝氨酸： 半胱氨酸 组
氨酸
.氨基酸的化学性质P65
★***解离：等电点：在某一 pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所 带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点（pl）。
等电点计算：PK1按基的解离常数负对数pK2氨基的解离常数负对数
①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：pI=%（pKl+pK2）
②酸性氨基酸（Glu、Asp）及 Cys： pl二%（pKl+pKR）
③碱性氨基酸(赖、精、组):pI=^(pK2+PKR)
★紫外吸收
色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中色氨酸的最大吸收最
接近280nm
★显色反应：荀三***反应
测定氨基酸含量：加热蓝紫色
脯氨酸、羟脯氨酸黄色：天冬酰***棕色
.蛋白质的分子结构P67
成肽反应：1分子a-段基及另1分子a-氨基脱水缩合的反应，形成酰***基即肽键
肽键：一个氨基酸的段基及另一氨基酸的氨基缩水而成的酰***键称为肽键。(…CONH…)
肽平面：由肽键中的四个原子和及之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。(Ca CONHCa )
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全
氨基酸的排练顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的
-竣基，称为竣基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。
★一级结构定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序
特点及意义：
维持一级结构的化学键：肽键
有些蛋白质还包括二硫键。如胰岛素
三种形式：无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,
一级结构可测定，不同种属间有同源性.
★蛋白质二级结构：多肽链的主链在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠。
特点：它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
二级结构的维系力:氢键
二级结构的基本形式：（l）a-螺旋：通过氨基酸a碳原子的旋转，使多肽链的主骨 架沿中心轴盘曲成稳定的a螺旋构象
b-折叠：多肽链的主链相对伸展，多肽链的肽平面呈手 风琴折叠
b-