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高一生物上册第五章知识点：酶
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2019学年高一生物上册第五章知识点：酶
　　生物学源自博物学，经历了实验生物学、分子生物学而进入了系统生物学时期。查字典物理网为大家推荐了高一生物上册第五章知识点，请大家仔细阅读，希 页
：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。
：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。
七、酶促反应的机制：
：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物(ES)，此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。
：①趋近效应与定向作用;②张力作用;③酸碱催化作用;④共价催化作用;⑤酶活性中心的低介电区(表面效应)。
八、酶促反应动力学：
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大;反之，则越小。
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③Km可用于判断反应级数：当[S]100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关;
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。
：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。
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：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。～。酶的最适pH不是酶的特征性常数。
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凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制(如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制)和非专一性抑制(如路易斯气对巯基酶的抑制)两种。
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
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① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：;;，则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺***类药物(对氨基苯磺酰***)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑