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胶原蛋白
胶原蛋白是哺乳动物体内含量最丰富的蛋白质，广泛存在于动物的皮、骨、软骨、牙齿、肌腱、韧带和血管中，起着支撑器官、保护机体的重要功能，也是组成细胞间质的重要功能蛋白质。胶原蛋白在脊椎动物体内含量丰富，约占体内蛋白质总量的25%-3工的附加值、增加经济效益、促进鱼类加工业的发展，同时对环境保护也具有十分重要的意义。
如下图为从鱼皮中提取胶原蛋白的工艺流程
3基本特性
粘度
胶原蛋白的水溶液具有一定的粘度。胶原蛋白溶液的粘度受到以下各种因素的影响。(1)各种原材料的不同，从根本上影响着胶原蛋白的粘度。如较多的陆生动物来源的胶原蛋白比水生动物来源的胶原蛋白的粘度高。(2)胶原蛋白的氨基酸组成影响着胶原蛋白溶液的粘度，当胶原蛋白含有较多的疏水性氨基酸时，其粘度较低。(3)提取方法对粘度的影响，Motero等研究发现，酸法提取的过程中，胶原蛋白中疏水性氨基酸的组成发生了变化，从而影响了胶原的粘度。(4)胶原蛋白溶液的粘度与外界环境的温度有很大的关系，可溶性胶原蛋白加热至一定温度后，粘度下降。
凝胶性
凝胶性是指蛋白质产品在一定的条件下具有形成凝胶的能力。胶原蛋白在一定的条件下可以形成凝胶，形成凝胶后，不但是水的载体，而且还是风味剂、糖及其它配合物的载体。凝胶性对火腿、香肠等碎肉食品是非常有利的，可以达到改善产品的质地、口感和提高产品的保水性等目的。
凝胶强度是衡量胶原蛋白凝胶性强弱的重要指标之一。而凝胶强度的大小受各种因素的影响，如胶原蛋白的组成、提取工艺、胶原蛋白的浓度温度、盐浓度、酸度、时间等。研究发现经过氢氧化钙溶液的前处理可以提高产物胶原蛋白的凝胶强度。实验表明，，随着温度的升高而呈线性下降。蛋白质溶液的凝胶强度还受其组成氨基酸的影响，当疏水性氨基酸较多时，胶原的凝胶强度会较低，这一特性与疏水性氨基酸较多粘度较低是一致的。
热变性温度
研究表明，来源于哺乳动物的胶原蛋白的热变性温度较高，一般在40〜41°C,而来源于水生生物的胶原蛋白的热变性温度较低，一般不超过30°C。
Grossman等指出，鱼类胶原蛋白的热变性温度较低的原因是它们含有的羟脯氨酸少。研究表明，胶原的热稳定性与全部的亚氨基酸尤其是羟脯氨酸的含量之间存在正相关。胶原蛋白中羟脯氨酸和羟赖氨酸的含量与胶原蛋白分子对热或化学变性作用的抵抗力密切相关。
乳化性及其乳化稳定性
乳化性是胶原蛋白应用于食品工业的一个重要指标，而国内外对于胶原蛋白尤其是淡水鱼胶原蛋白的乳化性研究得较少。王碧等研究了水解胶原蛋白的乳化特性，发现胶原蛋白的乳化性和乳化稳定性将随着溶液浓度的增加而增大，在酸、碱性溶液中均有较高的乳化能力和乳化稳定性，而且一定浓度的电解质可以提高胶原蛋白的乳化能力和乳化稳定性。
改性
蛋白质的改性就是用化学因素或物理因素，使氨基酸残基和多肽链发生某种变化，引起蛋白质分子空间结构和理化性质改变，从而获得较好的功能性和营养特性。目前，有关改性的方法主要是化学改性。化学改性就是利用蛋白质上各种官能团与低分子量或高分子量物质进行反应，使胶原蛋白交联或接枝。Toledano等把较长的疏水性烷基链接到胶原蛋白上，得到了发泡性和乳化性均较好的改性胶原蛋白。物理改性就是通过改变外界环境因素