第三讲免疫球蛋白( immunoglobulin, Ig)
内容提要
概述
免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白的生物学功能
各类免疫球蛋白的特性
人工制备抗体(自学)
Emil von Behring
(1845-1917)
antibody
第一节概述
概念
抗体(antibody,Ab):介导体液免疫的重要效应分子,是B细胞接受抗原刺激活化增殖分化为浆细胞所产生,能特异性识别,结合相应抗原的,具有免疫功能的球蛋白。
免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig):具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。分为两种类型:
分泌型(secreted Ig,sIg):Ab
膜型(membrane Ig,mIg):BCR
第二节
免疫球蛋白的结构
(一)Ig的基本结构
由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的四肽链分子。
重链(heavy chain,H)
约450个氨基酸,根据重链恒定区结构和免疫原性的差异而分为五类: γ、α、μ、δ、ε,相应Ig:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE
轻链(light chain,L)
约210个氨基酸,根据轻链恒定区免疫原性不同,分为和两型。一个天然Ig分子两条轻链的型别是相同的。
在不同种属的动物与链的比例不同:
人: 2:1, 小鼠:20:1
Ig根据重链恒定区结构的差异分为五类
可变区(variable region,v)
重链和轻链近N端约110个氨基酸序列的变化很大,其组成和排列有较大差异,并决定抗体与抗原结合的特异性。
高变区(hypervariable region,HVR):在V区中,某些特定位置的氨基酸残基的组成和排列顺序高度可变,此为HVR,plementary determining region ,CDR)。
骨架区(framework region,FR):V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对保守,此为FR。
恒定区(constant region,C)
重链和轻链近C端约3/4的肽链,在同一种属中其氨基酸的组成或排列比较恒定。
Ig的高变区(CDR)和骨架区
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