生物化学问答题集锦.doc

上传者:河南农业大学@神州华胄
蛋白质的生理功能有哪些?
是构成组织细胞的重要成分。
参与组织细胞的更新与修补。
参与物质代谢和及生理功能的调控。
氧化功能
其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆。识别等。
蛋白质的理化性质?
蛋白质的***解离及等电点
电泳
蛋白质的胶体性质
蛋白质的沉淀
呈色反应
蛋白质的紫外吸收
举例说明蛋白质的结构与功能
一级结构决定性质的典型事例:镰刀形红细胞贫血症
正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形。不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。
蛋白质变性因素
蛋白质的变性:天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时,有序的空间结构被破坏,致使生物活性丧失,并伴随一些理化性质的异常变化,但一级结构未破坏。
物理因素:加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。
化学因素:强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等
变性后特征:活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低
组成蛋白质的基本单位是什么?结构有何特点?
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点:①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸
②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子
③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸
简述蛋白质的理化性质。
①***解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应
蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类?各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种:蛋氨酸,脯氨酸,缬氨酸
②极***氨基酸8种:丝氨酸,酪氨酸,色氨酸
③酸性氨基酸2种:天冬氨酸,谷氨酸
④碱性氨基酸3种:赖氨酸,精氨酸,组氨酸
简述核苷酸类物质的生理功能
主要有:1、作为合成核酸的原料
2、作为能量的储存和供应形式。
3、参与代谢或生理活动的调节
4、参与构成酶的辅酶或辅基
5、作为代谢中间物的载体
简述DNA双螺旋(二级)结构要点:
两股链是反向平行的互补双链,呈右手双螺旋结构,两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧通过磷酸二酯键相连,形成核酸骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与环平行。右手螺旋,双螺旋直径为2nm,,两核酸之间夹角为36度,每对螺旋由10对碱基组成。碱基按A与T、G与C互补配对,彼此以氢键相连。维持DNA稳定力量主要是碱基堆砌力。DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制。
tRNA三叶草结构的特点是什么?
①氨基酸臂:由7对碱基组成双螺旋区,其3′A,可结合氨基酸。
②二氢尿嘧啶环:由8-12个核苷酸组成,有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。
③反密码环:由7个核苷酸组成,环中部有3个核苷酸组成反密码子,能与mRNA的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。
④额外环/附加叉:由3-18核苷酸组成,不同tRNA具有不同大小的额外环,是tRNA分类的重要指标。
⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环:由7个核苷酸组成,通过5对碱基组成双螺旋区。
简述酶与一般催化剂的共性、特点
共性:都具有催化作用
特性:高效性(10*8~10