生化复习大纲..doc

生物化学复****大纲
第一章蛋白质化学
1. 名词解释
氨基酸等电点:溶液在某一特定pH值时,氨基酸分子上所带正负电荷相等,以***离子(兼性离子)的形式存在,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点,用pI表示
蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序
一级结构包括:多肽链中的氨基酸排列顺序,是蛋白质生物功能的基础;组成蛋白质的多肽链数目; 多肽链中链内或链间二硫键的数目和位置。
超二级结构: 由若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件。
同源蛋白质:不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。
蛋白质的盐析:盐析(salting out) 在蛋白质溶液中加入大量高浓度的中性盐(如硫酸***、***化钠、硫酸钠等),使蛋白质从溶液中析出。
2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点,包括构型、酸碱性、R基的种类等。
从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸(amino acid)有20种,除脯氨酸外,均为α-氨基酸。 1. 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基,因而称为α-氨基酸。
2. 除R为H(甘氨酸)外,其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以: a. 氨基酸都具有旋光性。b. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。根据R基的极性性质,分为:(1)非极性R基氨基酸(2)极性R基氨基酸生理条件是否带电荷:
①不带电荷极性R基氨基酸②带负电荷极性R基氨基酸③带正电荷极性R基氨基酸氨基酸在结晶形态或在水溶液中,是***离子而非分子状态。
,如何确定其电泳方向。
氨基酸在不同pH中,以不同解离状态存在。酸性环境,主要以阳离子形式; 碱性环境,主要以阴离子形式。
在pH小于等电点溶液中,蛋白质负电荷,电场中向正极移动;在pH大于等电点时,蛋白质带正电荷,在电场中向负极移动。
。
最小相对分子质量=已知成分的分子量/已知成分的百分含量首先测定蛋白质分子中某一特殊成分的含量,然后假定蛋白质分子中该成分只有一个,据其百分含量可计算出最低相对分子质量
5. 稳定蛋白质结构的共价键和非共价键有那些?
氢键范德华力疏水作用离子键
6. 蛋白质二级结构类型,维持蛋白质二级和三级结构稳定的主要因素。
氢键(次级键)
7. 对于只有一条多肽链的蛋白质,空间结构的最高形式是什么?
8. 什么是蛋白质的变性,变性后的蛋白质会发生那些改变?蛋白质的变性沉淀与蛋白质的硫酸铵盐析沉淀,两者在本质上有何差别?如何进行区分?
蛋白质变性:某些物理、化学因素使蛋白质分子内部原有的高级构象发生变化,蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失。
蛋白质变性后的变化(1)生物活性的丧失。(2)理化性质改变①溶解度降低,易沉淀。②球状蛋白质的不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低。③变性后分子结构松散、易被蛋白酶水解。
蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
第二章核酸化学
1. 名词解释
核苷:核苷是戊糖和碱基通过糖苷键形成的糖苷. 由戊糖(核糖或脱氧核糖)的第1位C碳原子与嘌呤碱的第9位N原子或嘧啶碱的第1位N原子通过N-糖苷键相连。核苷为β-型,碱基平面与戊糖平面互相垂直。
核苷酸:核苷酸是核苷的磷酸酯。
DNA的碱基互补规律:两条链之间存在碱基互补的关系。即:A和T配对,中间形成两个氢键; C和G配对,中间形成三个氢键。
DNA的复性:又称退火(annealing),指变性DNA在一定条件下如温度逐步恢复到生理范围内,两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象。
分子杂交:不同来源DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对区域,复性时可形成局部双螺旋区,称核酸分子杂交
、分布和主要功能,核酸在病毒中的分布。
. 核酸的分类: 根据核酸的化学组成,分为两类: 核糖核酸(RNA) 脱氧核糖核酸(DNA)
DNA:主要分布在真核细胞的细胞核中,在线粒体、叶绿体等细胞器中也含有较少的DNA。原核细胞则分布在其拟核区。
RNA:主要分布在真核细胞的细胞质中,核糖体上含量最多。细胞核的核仁区域进行旺盛的RNA合成(占RNA总量的10%)。
目前发现每种病毒中只含其中一类核酸,因此共有两类病毒: DNA病毒(DNA virus) RNA病毒(RNA virus)
功能: 1. DNA是主要遗传物质,是遗传信