C酶的催化活性和调节机制.pptx

主要内容介绍酶是生物催化剂酶的结构与催化功能酶促反应机制酶的调节作用酶活性分析一、,人们注意到胃液能对肉类进行消化,唾液及植物提取物能将淀粉转变为糖;1837年,Berzelius认为发酵活动由活细胞造成的,首先想到了催化作用;1857年Pasteur认为酒发酵是酵素催化作用的结果;1878年Kuhne提出enzyme一词;1894年Fisher提出酶与底物作用的“锁与钥匙”学说,用以解释酶作用的专一性。,证明了发酵是酶作用的化学本质;1903年Henri提出酶与底物作用的中间复合物学说;1913年Michaelis和Menten提出酶动力学原理和米氏方程式;1925年Briggs和Handane对米氏方程作了修正;1926年Sumner从刀豆中结晶了脲酶,并证明酶是蛋白质,提出“所有的酶都是蛋白质”;1930年Northrop结晶了胃蛋白酶和胰蛋白酶,确定了酶的蛋白质本质;;1965年Blake对溶菌酶结晶进行了X光衍射分析,使该酶活性中心的催化反应机制获得直接证据;1969年,Gutte和Merrifield用有机合成方法制得核糖核酸酶,并证明酶与无机催化剂作用相同;1982年Cech发现个别RNA具有酶的催化活性,更新了“酶是蛋白质”的概念;1983年Altman和Pace证明RNaseP中RNA具催化活性。(atlAcadSciUSA,1986,83:6736;Science,1986,234(4783):1566).1994年Joyce发现DNA具有催化活性(chembiol1994,1(4):223-9)。酶的新概念:酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸。:;,而其本身在反应前后没有结构和性质的改变;,而不能改变反应的平衡点,酶亦如此。。,还具有以下特点:催化效率高:酶催化反应的速率比非酶催化反应的速率高108~1020,比一般催化剂高107~1013。催化作用有高度专一性:一种酶只能催化一种或一类反应,作用于一种或一类物质。:如NH3的合成在植物中由固氮酶来催化,通常在27ºC和中性pH值下进行。酶易失活:强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。酶的活力受调节控制:酶活力与辅酶、辅基、底物、金属离子等密切相关。:酶蛋白与酶活力所需的任何形式辅助因子所组成的完整功能的复合体。辅酶:在酶的催化过程中一类小分子化合物,负责运载底物的电子或基团,与酶蛋白结合松弛,可作为多种酶蛋白的辅助因子,如NAD+、NADP+等。辅基:与辅酶的作用相同,只是与酶蛋白结合紧密,从不与酶蛋白分离,如血红素、黄素腺嘌呤二核苷酸等。、碳酸苷酶、羧肽酶Zn2+磷酸转移酶、精氨酸酶Mn2+细胞色素酶、过氧化物酶、过氧化氢酶、铁氧环蛋白Fe2+、Fe3+酪氨酸酶、细胞色素氧化酶Cu2+、Cu+磷酸水解酶类、磷酸转移酶类Mg2+质膜ATP酶Na+、K+、Mg2+丙酮酸激酶K+、Mg2+