卵白蛋白修饰改性对功能活性影响的研究进展.doc

卵白蛋白修饰改性对功能活性影响的研究进展.doc卵白蛋白修饰改性对功能活性影响的研究进展摘要:结合前人已有研究成果,介绍了卵白蛋白的修饰改性对其功能活性影响的国内外研究现状及发展, 旨在为开发高性能卵白蛋白新产品提供理论指导与实际参考。关键词:卵白蛋白;修饰改性;功能活性中图分类号: Q512+.1 文献标识码:A 文章编号: 0439-8114 ( 2013 ) 15-3473-05 卵白蛋白又称卵清蛋白, 是蛋清中最主要的蛋白质, 占蛋清中蛋白质总量的 54% ~ 69% ; 卵白蛋白是典型的球蛋白, 也是蛋清中惟一含有埋藏于疏水核心内部的自由巯基的蛋白质。卵白蛋白为单体、球状磷酸糖蛋白, 相对分子质量为 43 000 ,有 A1、 A2、 A33 种成分,其差别就在于含有磷酸基的数量不同。等电点为 ,是由 385 个氨基酸残基组成,疏水性氨基酸占 50% 以上。卵白蛋白含 % 的糖基和埋藏在疏水中心内部的 4 个自由巯基及 1 个二硫键。在天然卵白蛋白晶体结构中, α- 螺旋突出成为反应中心,5股β- 折叠平行于分子的长轴; 结构中的二硫键和巯基对卵白蛋白的聚集结构有很大影响。卵白蛋白的主要功能特性有乳化特性、起泡性、持水性和成膜性能等, 可作为乳化剂、保湿剂、可食性包装膜、凝胶剂等, 在食品中起着改善食品的口感和质地、提高产品的稳定性和延长保质期的作用。对卵白蛋白进行改性能够提高或改善卵白蛋白的功能特性, 进一步扩大其在食品中的应用。目前, 对卵白蛋白进行改性的方法主要有物理、化学以及酶法, 通过改变卵白蛋白的氨基酸组成、顺序以及蛋白质分子大小、疏水基团数量及表面静电荷等, 起到改善或提高卵白蛋白生物活性的作用。本文对卵白蛋白的修饰改性及其功能活性的变化进行了较全面的论述。 1 修饰改性的物理方法物理方法修饰改性是利用机械能、热能及声波能等对蛋白质进行改性,其中,热处理和高压处理对卵白蛋白功能性的影响是研究的热点。 热处理改性法热处理能减弱氢键、范德华力和静电作用力等, 加热使维持蛋白质二级和三级结构的相互作用力、氢键被打断, 蛋白质分子伸展, 改变了蛋白质的生物活性。 1965 年, Smith 等[1] 将卵白蛋白溶液于 55℃热处理 20h, 随后冷却、透析,于-20 ℃贮存, 他们将 95% 的卵白蛋白转化为了 S- 卵白蛋白。 1984 年, Nguyen 等[2] 研究发现,在 20℃条件下, pH 时 S- 卵白蛋白转化量最大; pH 时转化量最小。 2001 年, Matsudomi 等[3] 研究报道了热处理对卵白蛋白功能特性的影响, 随着温度的增加, 卵白蛋白表面巯基增加且总巯基数目减少。蛋白质变性使表面的巯基暴露, 增强了分子内和分子间的相互作用。巯基的氧化及二硫键的形成对干热处理过的蛋清产生良好的凝胶性有着重要作用。 2010 年,张银等[4] 以蛋清为原料, 采用加热和动态超高压均质处理改变蛋清中卵白蛋白的抗原性。结果表明,卵白蛋白抗原性随着加热温度的升高而降低,最高降低 68% ,且抗原性急剧降低的临界温度是 80℃;经动态超高压均质处理后,其抗原性随着压力的升高先降低后回升; 经二者结合处理后, 卵白蛋白抗原性与单独加热处理的变化趋势相似,但无单独加热处理变化幅度大。研究表明, 加热处理对卵白蛋白抗原性的影响比动态超高压均质处理大。 高压处理改性法高压处理改性是通过改变蛋白质的结构来改善其生物功能特性。高压使蛋白质分子间的疏水键、氢键和二硫键等发生改变, 从而诱导蛋白质凝集形成凝胶。 2007 年, Van der Plancken 等[5] 将卵白蛋白溶液置于超高静压力( 525 ~ 600 MPa )下进行处理发现,随着改性压力的增大,蛋白质表面的巯基含量降低, 溶解度下降, 疏水性和浊度增加; 同时还发现在低温下进行超高静压改性效果相对较好。 2008 年, Wang 等[6] 通过超高静压处理不同品种的大豆分离蛋白发现, 随着静压力的增大, 蛋白质的溶解度呈非线性变化;同时他们测定了其表面巯基和表面疏水性,结果表明,蛋白质的高级结构在高静压处理过程中不断发生变化, 这是由共价键( 二硫键)和疏水作用力的变化引起的。 2011 年,涂宗财等[7] 采用动态超高压微射流均质处理卵白蛋白发现, 卵白蛋白溶解性、持水性、凝胶强度都有所提升。卵白蛋白的溶解性随着压力的增加而增加,在 80 MPa 时达到最大,持水力由 g/g 增加到 g/g ,而在 160 MPa 下卵白蛋白的凝胶硬度最大。 超声波处理改性法超声波产生的瞬态空化作用能够使能量高度聚集, 并产生高温、高压等一系列的物理效应, 从而使蛋白质分子发生了结构的变化。利用超声波处理能改善蛋白质的生物活性。 2